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http://www.bdtd.uerj.br/handle/1/23608| Tipo do documento: | Dissertação |
| Título: | Produção de lipase por Aspergillus niger em farelo de algodão, trigo e óleo de mamona: desenvolvimento de biocatalisadores imobilizados |
| Título(s) alternativo(s): | Productionof lipase by Aspergillus niger using cottonseed meal, wheat bran, and castor oil: development of immobilized biocatalysts |
| Autor: | Ribeiro, Tatiane de Souza  |
| Primeiro orientador: | Sant’Ana, Gizele Cardoso Fontes |
| Segundo orientador: | Costa, Luciana da Cunha |
| Primeiro coorientador: | Cipolatti, Eliane Pereira |
| Primeiro membro da banca: | Langone, Marta Antunes Pereira |
| Segundo membro da banca: | Aguieiras, Érika Cristina Gonçalves |
| Terceiro membro da banca: | Ferreira, Ivana Lourenço de Mello |
| Resumo: | A busca por soluções sustentáveis e de baixo custo na produção de enzimas tem ganhado destaque, especialmente com a utilização de coprodutos agroindustriais. Nesse contexto, o Cultivo em Estado Sólido (CES) mostra-se promissor para a produção de lipases. As cepas de Aspergillus niger são reconhecidas pela produção de lipases extracelulares e classificadas como “Geralmente Reconhecidas como Seguras” (GRAS). Este estudo teve como objetivo desenvolver e avaliar uma estratégia de produção de lipase por Aspergillus niger em CES, utilizando farelo de algodão e uma mistura de farelo de algodão e trigo, ambos com e sem suplementação de óleo de mamona. Além disso, preparar biocatalisadores heterogêneos baseados na imobilização das lipases obtidas por CES em copolímero de estireno-divinilbenzeno (Sty-DVB) e avaliar preliminarmente o emprego deste biocatalisador na hidrólise enzimática do óleo de mamona. Os experimentos da produção de lipase foram conduzidos em diferentes teores iniciais de umidade, suplementados com 2% de óleo de mamona e inoculados com 10⁷ conídios/mL, a 32 °C por 48 horas. O copolímero Sty-DVB foi sintetizado por polimerização em suspensão aquosa, empregando como diluente uma mistura dos solventes tolueno e n-heptano (20:80 v/v), visando preparar partículas porosas. A imobilização da lipase no suporte Sty-DVB foi conduzida empregando as lipases produzidas por CES, além de uma solução comercial de lipase de A. niger para controle. O rendimento de imobilização (RI) e a atividade recuperada (Ra) foram determinados. Os biocatalisadores imobilizados foram submetidos a testes de hidrólise do óleo de mamona, realizando análise comparativa do desempenho entre os biocatalisadores produzidos neste trabalho e biocatalisadores heterogêneos comerciais, incluindo Lipozyme TL (Thermomyces lanuginosus), RM (Rhizomucor miehei) e 435 (lipase B de Candida antarctica). Os resultados mostraram que o suporte Sty-DVB apresentou uma área específica de 285,8 m²/g, sendo classificado como mesoporoso. A produção de lipase por A. niger em CES, utilizando farelo de algodão e óleo de mamona com 54,0% de umidade inicial, resultou na atividade máxima do estudo, atingindo 93,0 U/gmassa seca. Quando imobilizada no copolímero Sty-DVB, está lipase apresentou um rendimento de imobilização de 85,6%, Ra de 30% e eficiência de conversão na hidrólise do óleo de mamona de 45,0%. Dentre as lipases derivadas da composição de farelo de algodão, trigo e óleo de mamona com 58% de umidade inicial, obteve-se a maior atividade de 39,9 U/gmassa seca. A imobilização desta lipaseno copolímero Sty-DVB resultou em um RI de 98,2%, Ra de 17,1% e conversão na hidrólise do óleo de mamona de 36,0%. Esses resultados comparam-se aos alcançados para a imobilização da lipase comercial de A. niger no copolímero Sty-DVB, que resultou em um RI de 94,9%, Ra de 18,0% e conversão de 17,7% na hidrólise do óleo de mamona. Estes resultados indicam que as lipases de A. niger em CES e imobilizadas no suporte Sty-DVB mostraram-se competitivas frente à lipase comercial. A pesquisa enfatiza a importância da escolha de coprodutos e condições de CES na maximização da produção de lipases, destacando a sustentabilidade proporcionada pela utilização de coprodutos agroindustriais e óleo de mamona, promovendo princípios de economia circular. |
| Abstract: | The search for sustainable and low-cost solutions for enzyme production has gained prominence, especially with the use of agro-industrial by-products. In this context, solid-state culture (SSC) has shown promise for lipase production. Aspergillus niger strains are recognized for their production of extracellular lipases and are classified as “Generally Recognized as Safe” (GRAS). This study aimed to develop and evaluate a lipase production strategy by Aspergillus niger in SSC, using cottonseed meal and a mixture of cottonseed and wheat meal, both with and without castor oil supplementation. In addition, to prepare heterogeneous biocatalysts based on the immobilization of lipases obtained by SSC in styrene-divinylbenzene copolymer (Sty-DVB) and preliminarily evaluate the use of this biocatalyst in the enzymatic hydrolysis of castor oil. Lipase production experiments were carried out at different initial moisture contents, supplemented with 2% castor oil and inoculated with 10⁷ conidia/mL, at 32°C for 48h. The Sty-DVB copolymer was synthesized by aqueous suspension polymerization, using a mixture of toluene and n-heptane (20:80 v/v) as diluent, aiming to prepare porous particles. Lipase immobilization on the Sty-DVB support was carried out using the lipases producedby SSC, in addition to a commercial solution of A. niger lipase as control. The immobilization yield (RI) and recovered activity (Ra) were determined. The immobilized biocatalysts were subjected to castor oil hydrolysis tests, performing a comparative analysis of the performance between the biocatalysts produced in this work and commercial heterogeneous biocatalysts, including Lipozyme TL (Thermomyces lanuginosus), RM (Rhizomucor miehei) and 435 (Candida Antarctica lipase B). The results showed that the Sty-DVB support presented a specific area of 285,8 m²/g, being classified as mesoporous. The production of lipase by A. niger in SSC, using cottonseed meal and castor oil with 54% initial moisture, resulted in the maximum activity of the study, reaching 93,0 U/gdry mass. When immobilized in the Sty-DVB copolymer, this lipase presented na immobilization yield of 85,6%, Ra of 30% and conversion efficiency in the hydrolysis of castor oil of 45,0%. Among the lipases derived from the composition of cottonseed meal, wheatand castor oilwith 58% initial moisture content, the highest activity of 39,9 U/gdry mass was obtained. The immobilization of this lipase in the Sty-DVB copolymer resulted in an RI of 98,2%, Ra of 17,1% and conversion in the hydrolysis of castor oil of 36,0%. These results are comparable to those achieved for the immobilization of the commercial lipase from A. niger in the Sty-DVB copolymer, which resulted in an RI of 94,9%, Ra of 18,0% and conversion of 17,7% in the hydrolysis of castor oil. These results indicate that the lipases from A. niger in SSC and immobilized in the Sty-DVB support were competitive against the commercial lipase. The research empha sizes the importance of choosing co-productsand SSC conditions in maximizing lipase production, highlighting the sustainability provided by the use of agro-industrial co-productsand castor oil, promoting circular economy principles. |
| Palavras-chave: | Lipase Aspergillus niger Cultivo em estado sólido Engenharia química Solid-state fermentation Chemical engineering |
| Área(s) do CNPq: | ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::TECNOLOGIA QUIMICA |
| Idioma: | por |
| País: | Brasil |
| Instituição: | Universidade do Estado do Rio de Janeiro |
| Sigla da instituição: | UERJ |
| Departamento: | Centro de Tecnologia e Ciências::Instituto de Química |
| Programa: | Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química |
| Citação: | RIBEIRO, Tatiane de Souza. Produção de lipase por Aspergillus niger em farelo de algodão, trigo e óleo de mamona: desenvolvimento de biocatalisadores imobilizados. 2024. 109 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) - Instituto de Química, Universidade do Estado do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2024. |
| Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
| URI: | http://www.bdtd.uerj.br/handle/1/23608 |
| Data de defesa: | 1-Nov-2024 |
| Aparece nas coleções: | Mestrado em Engenharia Química |
Arquivos associados a este item:
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| CRN - Tatiane de Souza Ribeiro - 2025.pdf | 292,42 kB | Adobe PDF | Baixar/Abrir Pré-Visualizar Solictar uma cópia | |
| Termo - Tatiane de Souza Ribeiro - 2025.pdf | 464,9 kB | Adobe PDF | Baixar/Abrir Pré-Visualizar Solictar uma cópia | |
| Dissertação - Tatiane de Souza Ribeiro - 2024 - Completa.pdf | 2,89 MB | Adobe PDF | Baixar/Abrir Pré-Visualizar |
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